蛋白質在我們的免疫系統中具有重要作用，可以幫助我們的身體預防感染。但是，這些準確的蛋白質方法與特定的細胞接收器相互作用，這是長期以來的科學陰謀。這項新的研究提供了有關如何填充被CR2同源物捕獲的蛋白質的清晰度，這可能為免疫治療的進展鋪平了道路。
最近，深入了解完整蛋白質和CR2同工型之間的相互作用。這項研究是由意大利CNR的Istituto Tecnolgie Biomediche的Giuseppe Barile提供的，提供了一種複雜的生化機制，可控制這些相互作用。該事件發表在生化和生物物理學期刊上。
2型（CR2）鋼筋（也稱為CD21）是糖蛋白，糖蛋白是C3D的B Cr2細胞中轉化的重要托盤 – 膜，它是C3成分的一部分，它在免疫反應中起著重要作用。研究表明，Raji細胞，CR2陽性細胞可以將I-C3的外部和外部綁定，從而導致通過硫酯連接的異二聚體的形成。這些發現具有理解免疫細胞刺激和細菌相互作用的深刻意義。
Giuseppe Barile解釋說：“我們的教育表明，I-C3至CR2與復雜機制有關，這些機制受I-C3 C3C結構中芳族殘基的獨特水殘留的影響。
巴里爾使用一套綁定和技術的教育。免疫印跡發現發現不同的分裂機制可能會受到單聲抗體（MoAbs）（例如OKB7和HB5）的出現的極大影響。
研究發現，拉吉細胞不僅與外部I-C3相關。而且還合成類似於C3內部的蛋白質，而巴利爾表示E-C3。該蛋白具有類似於I-C3的特徵。這對於細胞免疫系統的功能是必要的，並且參與了具有CR2的複雜結構的形成，這可能在傳輸自分泌中起作用。
有趣的是，教育還強調了低分子在這些相互作用中的作用。 “這些分子似乎通過Thioester結合了複雜的免疫系統，為CR2-C3提供了明顯的穩定性”。 （至少三個）僅由ABS （或ABS複合物） 它們的結構可能有裂縫，可以進入H2O，該H2O水解了硫代酯，導致表面腫瘤的抗腫瘤不再塗層，並且可以被可以殺死腫瘤細胞的免疫系統所感知。類似的機制應支持某些腫瘤中免疫治療的成功。 “
“我們的發現表明，對於將I-C3固定到CR2的barile是必要的。
這些發現的影響很重要。通過了解CR2與完整蛋白質相互作用的方法的分子細節。研究人員可以欣賞激活和免疫細胞控制的基本機制。這種知識對於開發自我過敏的目標治療方法是必要的，並改善了免疫系統對感染的反應。
Barile使用先進的技術，例如SDS-PAGE和免疫印跡。為了查看CR2和C3部分之間的相互作用，他細緻的方法使他可以指定與這些相互作用一致的特定蛋白質條，從而解釋了CR2-C3複合物的結構。
總而言之，朱塞佩·巴里勒（Giuseppe Barile）的研究提供了有關CR2和補充蛋白質生物化學相互作用的深度信息。他的工作強調了這些特定分子在這些反應中的重要性，並為與免疫有關的治療干預打開了新的方法。
參考期刊
Barile，G。 （2024）“完整的蛋白質到CR2同工型”報告生物化學和生物技術，38，101657。 https://doi.org/10.1016/j.bbrep.2024.101657
作曲家
朱塞佩·巴里爾（Giuseppe Barile） 1946年8月23日出生於意大利莫利斯的Cercemaggiore。 Rangsawi，Stockholm College的存儲，Gunnarähnstrom博士的主任獲得了AIRC的獎學金（1983年9月/AG.84）。他去學習，在J. Menezes博士指導的加拿大S. justreal醫院的免疫系統上。 CNR ITBM的Digigente di Ricerca，出色的職業摘要
